SỬ DỤNG PHÂN TỬ CUCURBIT[8]URIL TRONG VIỆC CẢM ỨNG SỰ DIMER CỦA PROTEIN CFP/YFP

Đặng Thanh Dũng

Tóm tắt


Sự dimer protein đóng vai trò quan trọng trong hầu hết các hoạt động sinh học tế bào như: hoạt động enzyme, thụ thể protein màn, nhân tố truyền tín hiệu nhân tố phiên mã. Do đó, kiểm soát sự dimer của protein giúp kiểm soát được các quá trình sinh học này. Trong nghiên cứu này, phân tử Curcubit[8]uril được sử dụng để kiểm soát sự dimer của protein có chứa đuôi phe-ala-gly (phenylalanine-alanine-glycine) ở đầu N (N-terminus) của protein. Cặp protein chỉ thị CFP/YFP (cyan fluorescent protein/yellow fluorescent protein) chứa đuôi dung hợp phe-ala-gly được tạo ra bằng hệ thống intein tự cắt (auto cleavage). Phân tử Curcubit[8]uril cảm ứng sự dimer của protein CFP/YFP có chứa đuôi phe-ala-gly được đánh giá bằng kĩ thuật trao đổi năng lượng FRET (fluoresecnt resonance energy transfer). Tỉ lệ FRET của bước sóng 525 nm/475 nm tăng mạnh từ 0.5 lên 1.2 khi có sự hiện diện của phân tử curcubit[8]uril, đồng nghĩa với việc phân tử này có khả năng cảm ứng sự dimer của protein CFP và YFP có chứa đuôi phe-ala-gly. Kiểm soát sự dimer của protein bởi curcubit[8]uril có tiềm năng trong việc kiểm soát các protein chức năng sinh học chứa đuôi dung hợp phe-ala-gly.




Từ khóa


CFP; Cucurbit[8]uril; dimer; protein; YFP

Toàn văn:

PDF

Trích dẫn


Ahsan, A. (2016). Mechanisms of Resistance to EGFR Tyrosine Kinase Inhibitors and Therapeutic Approaches: An Update. Adv Exp Med Biol, 893, 137-153. doi:10.1007/978-3-319-24223-1_7

Ardejani, M. S., Li, N. X., & Orner, B. P. (2011). Stabilization of a protein nanocage through the plugging of a protein-protein interfacial water pocket. Biochemistry, 50(19), 4029-4037. doi:10.1021/bi200207w

Baselga, J., & Swain, S. M. (2009). Novel anticancer targets: revisiting ERBB2 and discovering ERBB3. Nat Rev Cancer, 9(7), 463-475. doi:10.1038/nrc2656

Bayle, J. H., Grimley, J. S., Stankunas, K., Gestwicki, J. E., Wandless, T. J., & Crabtree, G. R. (2006). Rapamycin analogs with differential binding specificity permit orthogonal control of protein activity. Chem Biol, 13(1), 99-107. doi:10.1016/j.chembiol.2005.10.017

Citri, A., & Yarden, Y. (2006). EGF-ERBB signalling: towards the systems level. Nat Rev Mol Cell Biol, 7(7), 505-516. doi:10.1038/nrm1962

Dang, D. T., S. J., & Brunsveld, L. (2012). Cucurbit [8] uril-mediated protein homotetramerization. Chemical Science, 3(9), 2679-2684.

Dang, D. T. (2022a). Characterization of TERRA 9 repeat G4-binding RHAU peptides by Fluorescence Resonance Energy Transfer. Science and Technology Development Journal, 25(1), 2336-2341.

Dang, D. T. (2022b). Molecular Approaches to Protein Dimerization: Opportunities for Supramolecular Chemistry. Front Chem, 10, 829312. doi:10.3389/fchem.2022.829312

Dang, D. T., Bosmans, R. P., Moitzi, C., Voets, I. K., & Brunsveld, L. (2014). Solution structure of a cucurbit[8]uril induced compact supramolecular protein dimer. Org Biomol Chem, 12(46), 9341-9344. doi:10.1039/c4ob01729c

Dang, D. T., Nguyen, H. D., Merkx, M., & Brunsveld, L. (2013). Supramolecular control of enzyme activity through cucurbit[8]uril-mediated dimerization. Angew Chem Int Ed Engl, 52(10), 2915-2919. doi:10.1002/anie.201208239

Dang, D. T., Nguyen, L. T. A., Truong, T. T. T., Nguyen, H. D., & Phan, A. T. (2021). Construction of a G-quadruplex-specific DNA endonuclease. Chem Commun (Camb), 57(37), 4568-4571. doi:10.1039/d0cc05890d

Dang, D. T., & Phan, A. T. (2019). Development of a ribonuclease containing a G4-specific binding motif for programmable RNA cleavage. Sci Rep, 9(1), 7432. doi:10.1038/s41598-019-42143-8

Dang, D. T., van Onzen, A., Dorland, Y. L., & Brunsveld, L. (2018). Cucurbit[8]uril Reactivation of an Inactivated Caspase-8 Mutant Reveals Differentiated Enzymatic Substrate Processing. Chembiochem, 19(23), 2490-2494. doi:10.1002/cbic.201800521

Ferrer-Soler, L., Vazquez-Martin, A., Brunet, J., Menendez, J. A., De Llorens, R., & Colomer, R. (2007). An update of the mechanisms of resistance to EGFR-tyrosine kinase inhibitors in breast cancer: Gefitinib (Iressa) -induced changes in the expression and nucleo-cytoplasmic trafficking of HER-ligands (Review). Int J Mol Med, 20(1), 3-10.

Gazon, H., Barbeau, B., Mesnard, J. M., & Peloponese, J. M., Jr. (2017). Hijacking of the AP-1 Signaling Pathway during Development of ATL. Front Microbiol, 8, 2686. doi:10.3389/fmicb.2017.02686

Grueninger, D., Treiber, N., Ziegler, M. O., Koetter, J. W., Schulze, M. S., & Schulz, G. E. (2008). Designed protein-protein association. Science, 319(5860), 206-209. doi:10.1126/science.1150421

Hynes, N. E., & Lane, H. A. (2005). ERBB receptors and cancer: the complexity of targeted inhibitors. Nat Rev Cancer, 5(5), 341-354. doi:10.1038/nrc1609

Junius, F. K., O'Donoghue, S. I., Nilges, M., Weiss, A. S., & King, G. F. (1996). High resolution NMR solution structure of the leucine zipper domain of the c-Jun homodimer. J Biol Chem, 271(23), 13663-13667. doi:10.1074/jbc.271.23.13663

Kharenko, O. A., & Ogawa, M. Y. (2004). Metal-induced folding of a designed metalloprotein. J Inorg Biochem, 98(11), 1971-1974. doi:10.1016/j.jinorgbio.2004.07.015

Marianayagam, N. J., Sunde, M., & Matthews, J. M. (2004). The power of two: protein dimerization in biology. Trends Biochem Sci, 29(11), 618-625. doi:10.1016/j.tibs.2004.09.006

Mason, J. M., & Arndt, K. M. (2004). Coiled coil domains: stability, specificity, and biological implications. Chembiochem, 5(2), 170-176. doi:10.1002/cbic.200300781

Nguyen, H. D., Dang, D. T., van Dongen, J. L., & Brunsveld, L. (2010). Protein Dimerization Induced by Supramolecular Interactions with Cucurbit[8]uril. Angew Chem Int Ed Engl, 49(5), 895-898. doi:10.1002/anie.200904413




DOI: https://doi.org/10.54607/hcmue.js.19.11.3427(2022)

Tình trạng

  • Danh sách trống